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因此，抗体开发过程中，常采用 Fc 突变方法，以阻断免疫球蛋白 Fc 与 Fcγ受体和补体蛋白 C1q 的结合，从而消除免疫效应功能的过程。 IgG1 变体与人 FcγRI (CD64) 的结合。 STR 是第一个完全消除与所有 Fc 受体（包括 FcγRI）结合的变体（来自 Absolute Antibody 公司）。
分类 有几种不同类型的Fc受体，它们根据它们识别的抗体类型进行分类。 与最常见的一类抗体 IgG 结合的称为Fcγ受体，与 IgA 结合的称为Fcα受体，与 IgE 结合的称为Fcε受体。
通过Fc工程化，研究人员可以增强或减弱抗体的效应功能（如ADCC、ADCP、CDC等）和血清半衰期，增强抗体药物的肿瘤杀伤能力和免疫激活能力，甚至赋予其全新的生物学特性。
Fc受体为对免疫球蛋白Fc部分c末端的受体。 免疫球蛋白 (Ig)与抗原结合后，抗体的Fc段变构，与细胞膜上的Fc受体结合，产生各种生物效应，抗原-抗体复合物对细胞的作用都是通过Fc受体的介导，因此Fc受体在免疫功能及其调节中具有非常重要的作用。
Fc 片段在淋巴细胞的表面提供了内源性 Fc 受体的结合位点，同时也是二抗的结合位点。 此外，染料和酶可以共价结合到抗体的 Fc 部分，以便进行显色实验研究。 抗体片段在特定的免疫化学技术中具有独特的优势。
Sep 4, 2025 · 典型治疗性抗体由两个Fab域和一个Fc域组成。 Fc域通过与免疫细胞表面的Fc受体结合，触发多种效应功能。 IgG的Fc域可与新生儿Fc受体（FcRn）以pH依赖性方式结合，延长血清半衰期并介导跨上皮转运。
Fc受体 （Fc Receptor, FcR）是一类表达于免疫细胞（如 NK 细胞、巨噬细胞、中性粒细胞及 B 细胞）表面的跨膜糖蛋白，能够特异性结合免疫球蛋白（抗体）的 Fc 段。 Fc 受体是连接体液免疫（抗体识别）与细胞免疫（效应杀伤）的核心桥梁。
